Selasa, 16 Januari 2018

Enzim (Pengertian, Golongan, Susunan, Karakteristik dll)


\
RANGKUMAN MATERI
‘’ENZIM’’






Dosen Pengampu :
Desi Purwaningsih, S.pd., M.Si



Nama Kelompok :
1. Hanifah Kusuma A             (22164956A)
2. Anisa Nur Rohmah             (22164958A)
3. Januarisca Windiarti            (22164972A)
4. Angeline Tamara W            (22164974A)
5. Indah Septi Wardani           (22164977A)




PROGRAM STUDI S-1 FARMASI
FAKULTAS FARMASI
UNIVERSITAS SETIA BUDI
2017




ENZIM 

I.            DEFINISI
Protein yang berfungsi untuk mempercepat reaksi dengan jalan menurunkan tenaga aktivasi dan tidak mengubah kesetimbangan reaksi, serta bersifat sangat spesifik. Enzim digunakan sebagai katalisator.

II.            KARAKTERISTIK ENZIM
  1.  Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi tidak mempengaruhi keseimbangan akhir. 
  2. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil untuk mengubah sejumlah besar molekul.
  3. Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi pH, temperatur, konsentrasi substrat, kofaktor tertentu. 
  4. Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya enzim hanya mengkatalisis reaksi dalam skala kecil atau dalam beberapa kasus hanya mengkatalis satu reaksi.

III.            PENGGOLONGAN ENZIM
 
Klas
Tipe reaksi
Oksidoreduktase
(nitrat reduktase)
memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen
Transferase
(Kinase)
memindahkan gugus senyawa kimia
Hidrolase
(protease,lipase, amilase)
memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
Liase
(fumarase)
membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia
Isomerase
(epimerase)
mengkatalisir perubahan isomer
Ligase/sintetase
(tiokinase)
menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP
Polimerase
(tiokinase)
menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer



            IV.TATA NAMA ENZIM
Ada dua jenis tata nama yaitu :

a.      Sistematik
  •   Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis.
  •  Biasanya ditambah akhiran ase.
  • Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
b.      Trivial
  • Tata namanya lebih pendek dan lebih mudah dibanding nama sistematik.
  • Contoh enzim di atas lebih umum dikenal sebagai laktat dehidrogenase. 
          
 V.     SUSUNAN ENZIM






VI.    BAGIAN-BAGIAN ENZIM
  • Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kodengan enzim gugus prostetik
  • Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya : holoenzim.
  • Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim : Apoenzim / apoprotein
  • Ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya  : Kofaktor 
  •  Molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya : Koenzim


VII.   GUGUS REAKTIF PADA ENZIM 
  • Protein enzim mempunyai gugus reaktif.
  • Gugus reaktif yg berperan pada proses katalisis terletak di daerah tempat katalisis active side.
  • Gugus reaktif ini terletak pada gugus samping rantai peptida (gugus R) 
  • Contoh :
      Sistein       mempunyai gugus reaktif  -SH
      Serin         mempunyai gugus reaktif  -OH



VIII.     KARAKTERISTIK SISI AKTIF ENZIM
·         Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
a.       Bagian yang mengenal substrat dan kemudian mengikatnya
b.      Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat diikat oleh enzim
·         Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut tidak harus berdekatan dalam urutan secara linear, tetapi dalam konformasi 3D mereka berdekatan



Gambar sisi aktif enzim dan asam amino yang terlibat



IX.  FUNGSI & CARA KERJA ENZIM
  •   Sebagai katalisator untuk proses biokimia yg terjadi didalam sel maupun di luar sel.
  • Mempercepat reaksi 108 dan 1011 kali lebih cepat daripada reaksi yang dilakukan tanpa katalisator.
  •  Menurunkan energi aktifasi suatu reaksi kimia


             X.    KOMPLEK ENZIM SUBSTRAT
  •  Terdapat hubungan atau kontak antara enzim dan substrat.
  • Kontak hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif dari enzim mempunyai ruang yang tepat untuk menampung substrat yang sesuai.
  • Substrat yang bentuk ruang atau konformasinya tidak cocok dengan  bagian aktif enzim, tidak bisa berfungsi terhadap substrat tersebut.
  • Kontak antara enzim dan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzim substrat, merupakan kompleks aktif bersifat sementara dan akan terurai lagi menjadi hasil reaksi dan enzim.
             
  
XI.    PROENZIM/ZYMOGEN
      Enzim yg disekresi dalam bentuk yg belum aktif
      Tujuan : melindungi organ tubuh dan menyediakan bahan setengah jadi
      Contoh : Pepsinogen   
  
Enzim allosteric
         1.      Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi à sebagai respon terhadap pengikatan   modulator efektor
         2.      Memiliki 1 / lebih sisi alosterik (regulator) untuk mengikat modulator




           Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
1.      Kadar enzim

pH mempengaruhi enzim bisa merubah bentuknya. Semakin tinggi pH maka akan terjadi denaturasi.
2.      Pengaruh suhu
Jika suhu meningkat kecepatan enzimatik juga akan meningkat, seiring meningkatnya kecepatan enzimatik akan mencapai kecepatan maksimum dan setelah melewati kecepatan maksimum maka enzim akan terjadi denaturasi.

3.      Inhibitor
Inhibitor adalah bahan kimia yang mengurangi rata-rata reaksi enzim.
a.       Irreversible inhibitors: bergabung dengan kelompok asam amino di aktive site, tdk dapat balik
b.      Reversible inhibitors: dapat balik dengan cara dialisis
i.                    Kompetitiv
Bersaing antara inhibitor dengan substrat, jika inhibitor menempel terlebih dahulu maka tidak terjadi produk



ii.                  Non kompetitif
Tidak perlu bersaing karena ada tempat tersendiri di bagian enzim.




XII.      KINETIKA REAKSI ENZIMATIS

 
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 :Kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebas

          Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan pemecahannya.
Kinetika Enzim dapat digunakan untuk mengetahui kadar suatu enzim pada seorang penderita, Enzim plasma nonfungsinal dapat dijadikan sebagai petanda adanya kerusakan organ tertentu. Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model, bahwa dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES.
Dasar Kinetika REaksi Enzimatis
·         Michaelis –Menten : laju awal reaksi enzimatis dapat ditentukan berdasarkan fungsi terhadap konsentrasi substrat danparameter yg berpengaruh dalam enzim.
·         Henri : pembentukan kompleks enzim substrat reversibel selama reaksi pembentukan produk dari substrat laju reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi kompleks
              Km dan Vmaks merupakan dua parameter utama untuk mencirikan enzim. Pada jenis enzim yang sama tidak selalu memiliki kecepatan maksimum (Vmax) yang sama, karena Vmax dapat ditingkatkan dengan meningkatkan konsentrasi enzim. Km pada jenis enzim yang sama besarnya akan tetap sama, jika jenis substrat dan kondisi lingkungan tetap sama.Nilai Km dan Vmax enzim tergantung pada jenis substrat dan keadaan lingkungan seperti suhu dan pH. Nilai Km yang semakin kecil maka ikatan substrat dengan enzim akan semakin kuat sehingga akan mudah untuk menghasilkan produk.


Teori Michaels Menten


 
Grafik Michaelis Menten

Saat [S]= KM, persamaan menjadi


when [S] >> KM, the equation reduces to


when [S] << KM, the equation reduces to


           
                Teori Linewark Burk

 

                                                        Grafik Linewark Burk