\
RANGKUMAN
MATERI
‘’ENZIM’’
Dosen
Pengampu :
Desi
Purwaningsih, S.pd., M.Si
Nama
Kelompok :
1.
Hanifah Kusuma A (22164956A)
2.
Anisa Nur Rohmah (22164958A)
3.
Januarisca Windiarti (22164972A)
4.
Angeline Tamara W (22164974A)
5.
Indah Septi Wardani (22164977A)
PROGRAM STUDI S-1 FARMASI
FAKULTAS FARMASI
UNIVERSITAS SETIA BUDI
2017
ENZIM
I.
DEFINISI
Protein yang berfungsi untuk mempercepat reaksi dengan jalan menurunkan
tenaga aktivasi dan tidak mengubah kesetimbangan reaksi, serta bersifat sangat
spesifik. Enzim digunakan sebagai
katalisator.
II.
KARAKTERISTIK ENZIM
- Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi tidak mempengaruhi keseimbangan akhir.
- Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil untuk mengubah sejumlah besar molekul.
- Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi pH, temperatur, konsentrasi substrat, kofaktor tertentu.
- Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya enzim hanya mengkatalisis reaksi dalam skala kecil atau dalam beberapa kasus hanya mengkatalis satu reaksi.
III.
PENGGOLONGAN
ENZIM
Klas
|
Tipe
reaksi
|
Oksidoreduktase
(nitrat
reduktase)
|
memisahkan
dan menambahkan elektron atau hidrogen
|
Transferase
(Kinase)
|
memindahkan
gugus senyawa kimia
|
Hidrolase
(protease,lipase,
amilase)
|
memutuskan
ikatan kimia dengan penambahan air
|
Liase
(fumarase)
|
membentuk
ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia
|
Isomerase
(epimerase)
|
mengkatalisir
perubahan isomer
|
Ligase/sintetase
(tiokinase)
|
menggabungkan
dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP
|
Polimerase
(tiokinase)
|
menggabungkan
monomer-monomer sehingga terbentuk polimer
|
IV.TATA
NAMA ENZIM
Ada
dua jenis tata nama yaitu :
- Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis.
- Biasanya ditambah akhiran ase.
- Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
- Tata namanya lebih pendek dan lebih mudah dibanding nama sistematik.
- Contoh enzim di atas lebih umum dikenal sebagai laktat dehidrogenase.
V. SUSUNAN ENZIM
- Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kodengan enzim : gugus prostetik
- Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya : holoenzim.
- Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim : Apoenzim / apoprotein
- Ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya : Kofaktor
- Molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya : Koenzim
VII. GUGUS REAKTIF PADA ENZIM
- Protein enzim mempunyai gugus reaktif.
- Gugus reaktif yg berperan pada proses katalisis terletak di daerah tempat katalisis active side.
- Gugus reaktif ini terletak pada gugus samping rantai peptida (gugus R)
- Contoh :
Sistein mempunyai gugus
reaktif -SH
Serin mempunyai gugus reaktif -OH
VIII. KARAKTERISTIK SISI AKTIF ENZIM
·
Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
a.
Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
b.
Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah
substrat diikat oleh enzim
·
Asam amino yang membentuk kedua bagian
tersebut tidak harus berdekatan dalam urutan secara linear, tetapi dalam
konformasi 3D mereka berdekatan
Gambar sisi aktif enzim
dan asam amino yang terlibat
IX. FUNGSI
& CARA KERJA ENZIM
- Sebagai katalisator untuk proses biokimia yg terjadi didalam sel maupun di luar sel.
- Mempercepat reaksi 108 dan 1011 kali lebih cepat daripada reaksi yang dilakukan tanpa katalisator.
- Menurunkan energi aktifasi suatu reaksi kimia
X. KOMPLEK
ENZIM SUBSTRAT
- Terdapat hubungan atau kontak antara enzim dan substrat.
- Kontak hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif dari enzim mempunyai ruang yang tepat untuk menampung substrat yang sesuai.
- Substrat yang bentuk ruang atau konformasinya tidak cocok dengan bagian aktif enzim, tidak bisa berfungsi terhadap substrat tersebut.
- Kontak antara enzim dan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzim substrat, merupakan kompleks aktif bersifat sementara dan akan terurai lagi menjadi hasil reaksi dan enzim.
XI. PROENZIM/ZYMOGEN
•
Enzim yg disekresi dalam bentuk yg belum
aktif
•
Tujuan : melindungi organ tubuh dan
menyediakan bahan setengah jadi
•
Contoh : Pepsinogen
Enzim allosteric
Enzim allosteric
1. Enzim
allosterik mengalami perubahan konformasi à sebagai respon
terhadap pengikatan modulator efektor
2. Memiliki 1 / lebih sisi alosterik (regulator) untuk
mengikat modulator
1. Kadar
enzim
pH mempengaruhi enzim bisa merubah bentuknya. Semakin
tinggi pH maka akan terjadi denaturasi.
2. Pengaruh suhu
Jika suhu meningkat kecepatan enzimatik juga akan
meningkat, seiring meningkatnya kecepatan enzimatik akan mencapai kecepatan
maksimum dan setelah melewati kecepatan maksimum maka enzim akan terjadi
denaturasi.
3. Inhibitor
Inhibitor adalah bahan kimia yang mengurangi rata-rata
reaksi enzim.
a. Irreversible inhibitors: bergabung dengan kelompok asam amino di aktive site,
tdk dapat balik
b. Reversible inhibitors: dapat balik dengan cara dialisis
i.
Kompetitiv
Bersaing antara inhibitor dengan substrat, jika inhibitor
menempel terlebih dahulu maka tidak terjadi produk
ii.
Non
kompetitif
Tidak perlu bersaing karena ada tempat tersendiri di
bagian enzim.
XII.
KINETIKA REAKSI ENZIMATIS
K1
: kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2
: kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1
:Kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebas
Enzim
sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila : Kecepatan
pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan pemecahannya.
Kinetika Enzim dapat
digunakan untuk mengetahui kadar suatu enzim pada seorang penderita, Enzim
plasma nonfungsinal dapat dijadikan sebagai petanda adanya kerusakan organ
tertentu. Leoner Michaelis dan Maud
Menten mengajukan suatu model, bahwa dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk
senyawa peralihan ES.
Dasar
Kinetika REaksi Enzimatis
·
Michaelis –Menten : laju awal reaksi
enzimatis dapat ditentukan berdasarkan fungsi terhadap konsentrasi substrat danparameter
yg berpengaruh dalam enzim.
·
Henri : pembentukan kompleks enzim
substrat reversibel selama reaksi pembentukan produk dari substrat რ
laju reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi kompleks
Km dan Vmaks merupakan dua parameter utama untuk
mencirikan enzim. Pada jenis enzim yang sama tidak selalu memiliki kecepatan maksimum (Vmax)
yang sama, karena Vmax dapat ditingkatkan dengan meningkatkan konsentrasi enzim.
Km pada jenis enzim yang sama besarnya akan tetap sama,
jika jenis substrat dan kondisi lingkungan tetap sama.Nilai Km dan Vmax enzim tergantung pada jenis substrat
dan keadaan lingkungan seperti suhu dan pH. Nilai Km yang semakin kecil maka ikatan substrat dengan
enzim akan semakin kuat sehingga akan mudah untuk menghasilkan produk.
Teori Michaels Menten
Grafik Michaelis Menten
Saat [S]= KM,
persamaan menjadi
when [S] >>
KM, the equation reduces to
when [S] <<
KM, the equation reduces to
Teori
Linewark Burk
Grafik Linewark Burk